چکیده:
برای دستیابی به بیان بالای بسیاری از پروتئین های نوترکیب و پیچیده از سامانه های بیانی حشرات استفاده می شود اما حشرات در سنتز محصولات N- گلیکانی شبیه پستانداران ناتوانند. محصولات گلیکوزیلاسیونی در حشرات حاوی واحدهای مانوزی کم یا زیاد انتهایی می باشد. دلیل اصلی این ناتوانی ، پایین بودن سطح فعالیت تعدادی از آنزیم ها شامل β-N ، (١-٢) استیل گلوکز آمین ترانسفراز I و II،β - (١-٤)، گالاکتوزیل ترانسفراز، α، (٢- ٣) و α، (٢- ٦)- سیالیل ترانسفراز می باشد. از طرفی یک هگزوآمیدیناز که سبب حذف N- استیل گلوکزآمین از انتهای محصول گلیکانی شده و مانع از اتصال گالاکتوز و اسید سیالیک به محصولات گلیکانی می شود، در حشرات کشف شده است . لذا می توان حشرات را در جهت تولید محصولات گلیکوزیلاسیونی مشابه پستانداران مهندسی کرد و عوامل مهارکننده سنتز محصولات سیالیل دار و گالاکتوزدار را از پیش رو برداشت . لذا در این مقاله مروری سیستمیک به مسیرهای آنزیمی گلیکوزیلاسیون در پستانداران و حشرات و مهندسی مسیرهای ممکن گلیکوزیلاسیون در سلولهای حشره دروزوفیلایی S2، پرداخته شده است .
خلاصه ماشینی:
"45 مقدمه انتهای مانوزدار و N- استیل گلوکز آمین دار که در حشرات تولید برای تولید پروتئین های دارویی در اغلب موارد تغییرات بعد از می شود، فورا توسط ماکروفاژهای موجود در گردش خون جمع آوری ترجمه لازم است و سامانه های بیانی پستانداران در این رابطه معمولا می شوند در حالی که محصولات گلیکوزیلاسیونی پستانداران با انتهای اولین انتخاب هستند.
دستاوردهای حاصل از مطالعات اخیر مهندسی متابولیک ، حاکی شامل شش مورد مختلف می باشند: از آن است که این تکنولوژی برای گسترش تولید فراورده های ١- نبود فعالیت آنزیم α-(1 و ٢) گلوکوزیداز I نوترکیب گلیکوپروتئینی ، در رده سلولی حشراتی مثل دروزوفیلا و ٢- نبود فعالیت آنزیم α- (١ و ٣) گلوکوزیداز II لپیدوپتران که توسط وکتور بیانی ترانسفکت شده اند، به کار می رود.
افرتز گزارش کرد که فعالیت ویژه آنزیم -N ژن کدکننده آنزیم β- (١ و ٤) گالاکتوزیل ترانسفراز گاوی در وکتور UDP - استیل گلوکز آمین اپی مراز که در مسیر سنتزی اسید سیالیک بیانی باکلوویروس تحت کنترل پروموتور ویروسی ، سبب بیان آنزیم از ترکیب CMP-Neu5Ac نقش دارد در Sf9، ٣٠ ساعت کمتر از فعال β- (١ و ٤) گالاکتوزیل ترانسفراز در حشرات آلوده به این وکتور انواع جدا شده در کبد رت است و فعالیت آنزیم ManNAc کیناز ٥٠ می شود.
هر دارد و N- استیل گلوکز آمین به عنوان پذیرنده گالاکتوز و متعاقبا چند گلیکوپروتئین های تولید شده در این حشرات متفاوت تر از انواع سیالیل با مهار آمیدیناز حفظ می شود، پس می توان با مهار آنزیم β- موجود در پستانداران می باشد ولی از بسیاری جهات به خصوص N- استیل گلوکوزآمیدیناز، محصولات سیالیل دار تولید کرد (١٦)."